високомолекулярні сполуки, высокомолекулярные соединения, high-molecular compound, high-molecular substance ; молекулярна біологія, молекулярная биология ; органічні речовини, органические вещества
Для виявлення впливу метилування фактора елонгації трансляції eEF1A1 на його взаємодію з іншими білками було створено мутант, в якому лізин в 55 положенні, здатний до метилування, замінено на аргінін. Були виділені білки, що взаємодіють із нормальним і мутантним eEF1A1. Ідентифіковані деякі білки, на взаємодію з якими може впливати метилування eEF1A1.
Для выяснения влияния метилирования фактора элонгации трансляции eEF1A1 на его взаимодействие с другими белками был создан мутант, в котором метилируемый лизин в 55 положении заменен на аргинин. Были выделены белки, взаимодействующие с нормальным и мутантным eEF1A1. Идентифицированы некоторые белки, на взаимодействие с которыми может влиять метилирование eEF1A1.
In order to elucidate the significance of methylation of translation elongation factor eEF1A1 for its protein-protein interaction the 55 lysine residue, which is methylated in human, was mutated to arginine. Protein partners of eEF1A1 and the mutant were purified and some of them were identified with mass-spectrometry. The interactions with some protein partners of eEF1A1 were shown to be influenced by the methylation of eEF1A1 Lys55.
