Досліджено взаємодію рекомбінантного білка AIMP1/р43 - компонента аміноацил-тРНК-синтетазного комплексу вищих евкаріот у комплексі з тРНК. Показано, що у складі комплексу температурна стабільність AIMP1/р43 суттєво підвищується. Локальний конформаційнийперехід залишку Trp271 AIMP1/р43, пов'язаний з внутрішньомолекулярною стабільністю білка, спостерігається при 430С, а у складі комплексу з тРНК - при 490С. На основі даних спектрофлуо-риметричного титрування визначено величину константи дисоціації та стехіометрію комплексу AIMP1/р43 з тРНК. Отримано модель комплексу AIMP1/р43 з тРНК методом молекулярного докінгу.
Исследовано взаимодействие рекомбинантного белка AIMP1/р43 - компонента аминоацил-тРНК-синтетазного комплекса высших эукариот в комплексе с тРНК. Показано, что в составе комплекса температурная стабильность AIMP1/р43 существенно повышается. Локальный конформационный переход остатка Trp271 AIMP1/р43, связанный с внутримолекулярной стабильностью белка, наблюдается при 430С, а в составе комплекса с тРНК - при 490С. На основе данных спектрофлуориметрического титрования установлены величина константы диссоциации и стехиометрия комплекса AIMP1/р43 с тРНК. Получена модель комплекса AIMP1/р43 с тРНК методом молекулярного докинга.
The interaction of AIMP1/р43 recombinant protein, which is a component of aminoacyl-tRNA synthetase complex in higher eukaryotes, in the complex with tRNA was studied. It was shown that temperature stability of AIMP1/p43 is significantly increased in the complex. Local conformational transition of residue Trp271 of AIMP1/p43, which is associated with intramolecular protein stability, is observed at 430C, but in a complex with tRNA it is observed at 490C. Based on the data of spectrofluorimetric titration the value of the dissociation constant and the stoichiometry of the complex of AIMP1/p43 with tRNA were determined. The model of the complex of AIMP1/p43 with tRNA was obtained by the molecular docking method.
